1.非极性：脯Pro，缬Val，异亮Ile，亮Leu，丙Ala，甘Gly.(谱写一两丙肝)
极性：丝Ser，苏Thr，半胱Cys，蛋Met，天冬酰胺Asn，谷氨酰胺Gln.(古(谷)天(天冬)乐是(丝)扮(半胱)苏(苏)三的(蛋)。)
酸性：谷Glu，天冬Asp.(酸谷天)
碱性：赖Lys，精Arg，组His.(碱赖精组)
芳香族：酪Tyr，苯丙Phe，色Trp.(芳香老本色)
必需：缬Val，赖Lys，异亮Ile，亮Leu，苯丙Phe，蛋Met，色Trp，苏Thr，赖Lys.(写一两本淡色书来)
支链：缬Val，异亮Ile，亮Leu.(只借一两)
一碳单位：丝Ser，色Trp，组His，甘Gly.(施舍竹竿)
含硫：半胱Cys，胱，蛋Met.(刘邦光蛋)
生酮：亮Leu，赖Lys.(同亮来)
生糖兼生酮：异亮Ile，苯丙Phe，酪Tyr，色Trp，苏Thr.(一本落色书)
含2个氨基：赖Lys.(来二安)
含2个羧基：天冬Asp，谷Glu.(酸二羧)
天然蛋白质中不存在：同型半胱Cys.
不出现于蛋白质中：瓜，鸟。
在280nm波长有特征性吸收峰：色Trp，酪Tyr.
亚氨基酸：脯Pro.
除甘氨酸Gly外均属L-α-氨基酸。
2.寡肽：10个以内。多肽：10个以上。
肽键有一定程度双键性质。
3.蛋白质一级结构：氨基酸排列顺序。肽链。肽键。
二级结构：局部空间结构。α-螺旋，β-折叠，β-转角，无规卷曲。氢键。
三级结构：整体空间结构。结构域，分子伴侣。疏水键、盐键、氢键(主要)、二硫键、范德华力。
四级结构：亚基间空间排布。亚基。氢键、离子键。
4.α-螺旋以丙、谷、亮、蛋最常见。α-螺旋一圈相当于3.6个氨基酸残基。
β-转角第2个残基常为脯氨酸。
锌指结构是模体(特殊超二级结构)的特例，1个α-螺旋+2个反平行β-折叠，可结合锌离子。含锌指结构蛋白都能与DNA、RNA结合。
分子伴侣：热休克蛋白70(Hsp70)，伴侣蛋白，核质蛋白。
四级结构蛋白质分子一级结构可有一个以上N端和C端。
胰岛素A链与B链交联靠二硫键。
5.镰刀形贫血：谷→缬。(分子病)
疯牛病：α-螺旋→β-折叠。(蛋白质构象疾病)
6.血红蛋白Hb：α2β2，含血红素，1分子可结合4分子氧，氧解离曲线S形，α与O2结合促进其他亚基与O2结合，氧分压增高促进Hb→HbO2.血红蛋白运输氧，肌红蛋白储存氧。
7.蛋白质变性：空间构象破坏，二硫键、非共价键破坏，不涉及一级。溶解度↓，黏度↑，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。一些可复性。
蛋白质水解：一级破坏。亚基解聚：四级破坏。
8.利用蛋白质的两性分离：电泳，离子交换层析。
利用蛋白质分子大小不同分离：透析，凝胶过滤。(先大后小)
9.DNA戊糖为β-D-2-脱氧核糖，RNA戊糖为β-D-核糖。
基本单位：核苷酸=核苷(核糖+碱基)+磷酸。
核糖、碱基间：糖苷键。核苷、磷酸间：酯键。核苷酸之间：3‘，5’-磷酸二酯键。
自然界游离核苷酸中磷酸最常见与戊糖C5‘形成酯键。
核酸分子在260nm紫外波段具有最大吸收峰。
10.DNA一级结构：碱基排列顺序。
二级结构：双螺旋。
三级结构：超螺旋。
11.DNA是反平行、右手螺旋双链结构，直径2.37nm，螺距3.54nm，每一螺旋有10.5个碱基对，每个碱基对相对旋转角度36°，垂直距离0.34nm.腺嘌呤A=胸腺嘧啶T，鸟嘌呤G≡胞嘧啶C.
12.DNA变性：碱基间氢键断裂。溶液黏度↓，增色效应(260nm处吸光度增加)。
Tm(融链温度)：双链解开50%时的温度，与GC含量正比。
13.mRNA：蛋白质合成的模板，二级：线形单链结构，5‘-末端有m7GpppN帽结构，3’-末端有多聚A尾结构。hnRNA(内含子+外显子)→mRNA(外显子)。链的局部可形成双链结构。
tRNA：运载氨基酸的载体，分子量最小，含稀有碱基最多。二级：三叶草样，5‘→3’：DHU环+反密码子环+TψC环+相同CCA结构。三级：倒L形。
rRNA：核糖体组成成分，二级：花状，含3‘-CCA-OH.原核生物30S小亚基→16SrRNA，50S大亚基→23S、5SrRNA;真核生物40S小亚基→18SrRNA，60S大亚基→28S、5.8S、5SrRNA.
14.酶：蛋白质。核酶：RNA.
多功能酶：由于基因融合，形成一条多肽链组成却具有多种不同催化功能的酶。
同工酶：催化相同化学反应，但分子结构、理化性质、免疫学性质均不同。
变构酶：与一些效应剂可逆性结合，通过改变酶的构象而影响酶活性。
15.结合酶(全酶)：酶蛋白+辅助因子。
酶蛋白：只能结合一种辅助因子，决定特异性，对热不稳定，可用透析或超滤方法除去。
辅助因子：可与不同酶蛋白结合，决定反应种类和性质。金属离子最常见。辅酶：运载体作用，与酶蛋白结合才有酶活性。辅基：金属离子+小分子有机物，不能离开酶蛋白独立存在。差别：透析可使辅酶与酶蛋白分离，辅基不能。
细胞色素不是含B族维生素的辅酶。
TPP含VitB1，FAD含VitB2，NAD+含VitPP，CoA含泛酸。
16.所有酶均有活性中心。含结合基团+催化基团。
酶活性中心基团参与质子的转移：一般酸-碱催化作用。
乳酸脱氢酶的同工酶有5种(LDH1～LDH5)。
心肌：LDH1、CK2.骨骼肌：LDH3、CK3.肝脏：LDH5.脑：CK1.
17.酶促反应：极高效率，高度特异性，可调节性。机制：降低反应活化能。
影响因素：酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂。
特征性常数Km，与酶结构、底物、温度、pH、离子强度有关，与酶浓度无关。
最适温度、最适pH不是特征性常数。
米氏方程：V=Vmax[s]/(Km+[s])。
Km=达到1/2Vmax的底物浓度值。Km越小，亲和力越大。
竞争性抑制剂与酶分子非共价结合。
无抑制剂竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制
Km↑不变↓
Vmax不变↓↓
18.变构酶反应动力学不符合米氏方程。含催化中心和调节中心。
变构调节可引起酶的构象变化，而非构型变化。
共价修饰：酶蛋白肽链上一些基团与化学集团可逆共价结合从而改变酶的活性。磷酸化修饰最常见。
快速调节：变构调节，化学修饰。
缓慢调节：酶的诱导和阻遏。
19.糖的无氧酵解：产生2ATP(糖原开始为3ATP)，胞液。生理意义：迅速供能，对肌收缩更重要;红细胞唯一供能方式;神经细胞、白细胞、骨髓细胞不缺氧也可发生。关键酶：己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1(最重要)，丙酮酸激酶。
20.三羧酸循环(柠檬酸循环、Krebs循环)：胞液+线粒体。关键酶：柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶，α-酮戊二酸脱氢酶复合体(TPP、硫辛酸、FAD、NAD+、CoA)。1次底物水平磷酸化(琥珀酰CoA→琥珀酸)，2次脱羧(产生2分子CO2)，4次脱氢(3次由NAD+接受产生3×2.5ATP，1次由FAD接受产生1.5ATP)。乙酰CoA→10ATP;丙酮酸→12.5ATP;葡萄糖→30/32ATP.[/s][/s]
21.ATP、柠檬酸可抑制6-磷酸果糖激酶-1.
1，6-二磷酸果糖：是反应产物，也可正反馈调节6-磷酸果糖激酶-1.
2，6-二磷酸果糖：是最强变构激活剂。
6-磷酸果糖激酶-1主要激活剂：F-2，6-2P;抑制剂：柠檬酸。
己糖激酶激活剂：胰岛素。
ATP↑时：抑制除己糖激酶外的5种。
有氧氧化3种关键酶：NADH↑可抑制，Ca+可激活。
血糖降低时，脑仍能摄取葡萄糖而肝不能，因脑己糖激酶的Km低。
巴斯德效应：有氧氧化抑制糖酵解。
22.磷酸戊糖途径：产物：5-磷酸核糖、6-磷酸果糖、3-磷酸甘油醛、NADPH、H+.关键酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶(缺乏导致蚕豆病)。生理意义：为核酸合成提供核糖;提供NADPH作为供氢体、参与羟化反应、维持谷胱甘肽还原状态。
23.葡萄糖-6-磷酸酶只存在于肝肾，故肝肾糖原可分解为葡萄糖，肌糖原不可。
糖原分解：主要肝脏。关键酶：糖原磷酸化酶，a有活性、磷酸化，b无活性、去磷酸化，磷酸化后活性增高。
糖原合成：肝脏、肌肉。关键酶：糖原合酶，a有活性、去磷酸化，b无活性、磷酸化，磷酸化后活性降低。
糖原合成需ATP，蛋白质合成需ATP+GTP.
肝糖原合成中葡萄糖载体是UDP.
应激状态下肾上腺素加速糖原分解。
24.糖异生：原料：乳酸、甘油、生糖氨基酸、GTP、ATP.部位：肝肾。关键酶：葡萄糖-6-磷酸酶，果糖二磷酸酶-1，丙酮酸羧化酶(最重要)，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶。生理意义：维持血糖浓度恒定;补充或恢复肝糖原储备;肾糖异生维持酸碱平衡。
乙酰CoA是丙酮酸羧化酶变构激活剂，是丙酮酸脱氢酶反馈抑制剂。
丙酮酸激酶主要激活剂：F-1，6-2P.
25.乳酸循环(Cori循环)：2分子乳酸消耗6ATP.生理意义：避免乳酸损失，防止乳酸堆积酸中毒;乳酸再利用。所需NADH来自糖酵解中3-磷酸甘油酸脱氢产生。
26.脂类=脂肪+类脂。脂肪：甘油三酯，储存能量，氧化供能。类脂：胆固醇、磷脂、糖脂，参与细胞识别及信息传递。脂类衍生物：前列腺素、血栓烷、白三烯，细胞代谢调节。
脂肪消化：胆汁酸盐(脂肪乳化剂)，胰脂酶、辅酯酶、磷脂酶A2、胆固醇酯酶(皆在胰液)。
27.甘油三酯：合成部位：肝、脂肪组织、小肠。原料：甘油、脂酸。
脂肪酸：合成部位：肝肾脑肺乳腺脂肪、线粒体外胞液。原料：乙酰CoA.
胆固醇：合成部位：肝、小肠的胞液及内质网。原料：乙酰CoA.
甘油磷脂：合成部位：全身细胞内质网、肝肾肠最活跃。原料：脂酸、甘油、胆碱、磷酸盐、丝氨酸。
28.甘油三酯合成：3-磷酸甘油→磷脂酸→甘油二脂→甘油三酯。关键酶：脂酰CoA转移酶，位于内质网。
脂肪动员：甘油三酯→游离脂酸+甘油。关键酶：激素敏感性甘油三酯脂酶HSL.
脂肪细胞可合成、储存甘油三酯，但不能利用脂肪。
肝脏可合成酮体，但不能利用酮体。
脑组织不能利用脂肪酸。
脑磷脂合成需CDP-乙醇胺。卵磷脂合成需CDP-胆碱。
含胆碱：卵磷脂，神经鞘磷脂。
不含胆碱：脑磷脂，心磷脂，磷脂酰肌醇，磷脂酰丝氨酸。
29.脂酸合成：原料：乙酰CoA.线粒体内乙酰CoA通过柠檬酸-丙酮酸循环进入胞液才能合成。关键酶：乙酰CoA羧化酶，变构激活剂：柠檬酸、乙酰CoA，抑制剂：脂酰CoA.脂酰基的载体：ACP.
必需脂酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸(前列腺素前体)。
脂酸的β氧化：脂酸活化(脂酰CoA形成)，进入线粒体(关键酶：肉碱脂酰转移酶Ⅰ)，β氧化(脱氢、加水、再脱氢、硫解，生成1分子乙酰CoA)，能量产生(2n个碳原子的脂酸产生(14n-6)个ATP)。
30.酮体：乙酰乙酸，β-羟丁酸，丙酮。生成部位：肝，原料：糖分解代谢产生的乙酰CoA.酮体在线粒体，胆固醇在内质网和胞液。生理意义：脂酸在肝内正常的中间代谢产物，肝输出能源的一种形式;脑组织在长期饥饿、糖功能不足时可利用酮体供能;糖利用不足时可引起酮症。
31.乙酰CoA→乙酰乙酰CoA—HMGCoA合成酶→HMGCoA—→HMGCoA裂解酶→乙酰乙酸→丙酮
—→HMGCoA还原酶→胆固醇
胆固醇合成“三高”：高耗能(36ATP)，高耗料(18乙酰CoA)，高耗氢(16NADPH+H+)。
甲状腺激素促进胆固醇在肝转变成胆汁酸，因此甲亢时血清胆固醇↓。
肝脏缺乏琥珀酰CoA转硫酶，因此不能利用酮体。
胆固醇在体内不能彻底氧化成CO2和H2O，可转化成胆汁酸(主要，7α羟化酶)、醛固酮、皮质醇、雄激素、睾丸酮、雌二醇、孕酮、维生素D3.主要生理功能：控制膜的流动性。
LCAT参加胆固醇酯化成胆固醇酯。apoAⅠ是LCAT激活剂，apoAⅡ是LCAT抑制剂，apoB100是LDL受体配基，apoCⅡ是LPL激活剂，apoE是乳糜微粒受体配基。
32.CM：乳糜颗粒，转运外源性甘油三酯及胆固醇。
VLDL：极低密度脂蛋白，转运内源性甘油三酯及胆固醇。
LDL：低密度脂蛋白，转运内源性胆固醇。
HDL：高密度脂蛋白，逆向转运胆固醇。HDL蛋白质含量最高，HDL2与冠脉硬化发生率负相关。
血浆脂蛋白密度：HDL>LDL>VLDL>CM
蛋白质：HDL>LDL>VLDL>CM
磷脂：HDL>LDL>VLDL>CM
胆固醇：LDL>HDL>VLDL>CM
甘油三酯：CM>VLDL>LDL>HDL
颗粒直径：CM>VLDL>LDL>HDL
高脂血症：成人空腹12～24h血甘油三酯>2.26mmol/L、胆固醇>6.21mmol/L，儿童胆固醇>4.14mmol/L.高脂血症中一般无HDL升高。
33.递氢体都是递电子体，递电子体不都是递氢体。
单电子传递体：Fe-S，Cyt(铁卟啉，细胞色素辅基)。
递氢递电子体：NAD+，NADP+，FMN，FAD，CoQ.
P/O比值：每消耗1mol氧原子所消耗的无机磷的摩尔数。
34.NADH氧化呼吸链：复合体Ⅰ(NADH→FMN→Fe-S)→CoQ→复合体Ⅲ(Cytb→Fe-S→Cytc1)→Cytc→复合体Ⅳ(CuA→Cyta→CuB-Cyta3)→O2.P/O=2.5，苹果酸-天冬氨酸穿梭，发生于肝、心肌，丙酮酸、苹果酸、谷氨酸、α-酮戊二酸、β-羟丁酸、异柠檬酸经此。
FADH2(琥珀酸)氧化呼吸链：复合体Ⅱ(琥珀酸→FAD→Fe-S(→Cytb))→CoQ→复合体Ⅲ→Cytc→复合体Ⅳ→O2.P/O=1.5，α-磷酸甘油穿梭，发生于脑、骨骼肌，琥珀酸、脂酰CoA、α-磷酸甘油经此。
35.三羧酸循环的酶位于线粒体基质。
脂肪酸β氧化在线粒体基质。
呼吸链多数成分位于线粒体内膜。
ATP合成部位在线粒体内膜F1F0复合体。
线粒体内膜复合物Ⅴ(ATP合酶)的F1：含有寡霉素敏感蛋白，具有ATP合酶活性。F0：存在H+通道。
36.CO、CN-、N3-抑制复合体Ⅳ。
ATP利用增多时，ADP浓度增高，氧化磷酸化速度加快。
甲状腺素促进氧化磷酸化。
线粒体DNA突变可使ATP生成减少。
37.高能磷酸化合物：水解时释放>21kJ/mol.ATP、GTP、UTP、CTP、磷酸肌酸、磷酸烯醇式丙酮酸、乙酰磷酸、乙酰CoA、氨基甲酰磷酸、焦磷酸、1，3-二磷酸甘油酸等。
1，6-双磷酸果糖、三磷酸肌醇、肌酸不是高能磷酸化合物。
38.蛋白质体内氧化释放能量4.1kcal/g.
蛋白质营养价值：利用率，取决于必需氨基酸的种类、数量和比例，有互补作用。
氨基酸吸收方式：继发性主动转运，γ-谷氨酰基循环，主动转运。
**作用：大肠杆菌的分解，产物为氨、胺。
39.氨基酸分解代谢最主要反应是脱氨基作用。包括联合脱氨基(最重要)、转氨基、L-谷氨酸氧化脱氨基、非氧化脱氨基。
氨基酸转氨酶、脱羧酶的辅酶是磷酸吡哆醛(VitB6)。
L-谷氨酸脱氢酶的辅酶是NAD+或NADP+.
肝肾：联合脱氨基，酶：L-谷氨酸脱氢酶、氨基酸转氨酶。
骨骼肌、心肌：嘌呤核苷酸循环。
40.氨的来源：氨基酸脱氨基、胺类分解;肠道细菌**产生;肾小管上皮细胞分泌。去路：尿素(主要)，肌肉→丙氨酸，脑→谷氨酰胺。
氨从肌肉运送至肝：丙氨酸-葡萄糖循环。脑中运输形式：谷氨酰胺;肌肉运送至肝、血液中运输形式：丙氨酸+谷氨酰胺。
41.鸟氨酸循环：尿素合成的途径。部位：肝脏线粒体+胞液。关键酶：氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ、精氨酸代琥珀酸合成酶。2个N：一个来自NH3，一个来自天冬氨酸。3个中间产物：鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸。每合成1分子尿素消耗3分子ATP、4个高能磷酸键。
肝功能减退时，尿素↓，血氨↑，血酮体↓，支链氨基酸↓，芳香族氨基酸↑。
42.谷氨酸：→γ-氨基丁酸(GABA)。
半胱氨酸：→牛磺酸，产生硫酸根活化为PAPS，参与甲硫氨酸循环，巯基维持蛋白质稳定性。
甘氨酸：参与肌酸、卟啉、嘌呤、血红素合成，提供一碳单位。
组氨酸：→组胺，血管舒张剂。
色氨酸：→5-羟色胺(5-HT)，血管收缩剂。
鸟氨酸：腐胺→精脒→精胺。
43.一碳单位：产生一个碳原子的基团，CO2、CO不是。载体(辅酶)：四氢叶酸FH4.
甲硫氨酸循环：通过SAM提供甲基。关键酶：转甲基酶，辅酶：VitB12.
甲基供体：甲硫氨酸(直接：S-腺苷甲硫氨酸，间接：N5-CH3-FH4)。受体：同型半胱氨酸。
单向：甲硫→半胱、胱。苯丙→酪。葡萄糖→脂肪。蛋白质→脂肪。
巨幼细胞贫血VitB12促进N5-CH3-FH4中的FH4重新利用。
肌酸酐是肌酸、磷酸肌酸的最终代谢产物。
多胺是在生长旺盛组织中含量较高，调节细胞生长的重要物质。
44.苯丙氨酸—苯丙氨酸羟化酶→酪氨酸—酪氨酸羟化酶→多巴→多巴胺→去甲肾→肾上腺素
—酪氨酸酶→黑色素
—酪氨酸转氨酶→尿黑酸→延胡索酸、乙酰乙酸
苯丙氨酸羟化酶、酪氨酸羟化酶的辅酶都是四氢生物蝶呤。
苯丙酮尿症：缺乏苯丙氨酸羟化酶。
白化病：缺乏酪氨酸酶。
尿黑酸尿症：尿黑酸分解受阻。
45.嘌呤合成原料：天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、CO2、甲酰基(来自FH4)。
从头合成：主要在肝，首先合成IMP.C8来自N5，N10=CH-FH4，N7来自甘氨酸。
补救合成：主要在脑、骨髓，原料：游离嘌呤碱、嘌呤核苷。
嘌呤代谢终产物：尿酸。
脱氧核糖核苷酸生成方式：二磷酸核苷。
细胞中含量较多的核苷酸：5‘-ATP.
最直接联系核苷酸合成与糖代谢物质：5-磷酸核糖。
46.嘧啶合成原料：天冬氨酸、谷氨酰胺、CO2.
从头合成：首先合成UMP.
补救合成：主要酶是嘧啶磷酸核糖转移酶。
嘧啶环中2个N来自天冬氨酸、氨甲酰磷酸。
胸腺嘧啶在体内合成时甲基来自N5，N10甲烯四氢叶酸。
尿、胞嘧啶→丙氨酸。胸腺嘧啶→β-氨基异丁酸。
47.甲氨蝶呤治疗白血病：抑制二氢叶酸还原酶。
别嘌呤醇治疗痛风：抑制黄嘌呤氧化酶。
阿糖胞苷抗肿瘤：抑制CDP还原成dCDP.
抑制UTP→CTP：氮杂丝氨酸，类似谷氨酰胺。
抑制dUMP→dTMP：5FU、甲氨蝶呤、氮杂丝氨酸。
6MP、5FU是碱基T的类似物。
48.肝是最重要物质代谢中心和枢纽。
脑是耗能最大的主要器官。
肾是除肝外可进行糖异生和生成酮体的器官。
胞液中：糖酵解，糖异生，糖原合成，磷酸戊糖途径，脂酸合成。
线粒体中：脂酸β氧化，氧化磷酸化，呼吸链，三羧酸循环。
胞液+线粒体中：尿素、血红素合成。
合成磷脂时除消耗ATP还消耗CTP.
糖原合成时形成活化的葡萄糖时消耗UTP.
形成3‘5’环化鸟苷酸时需要GTP.
49.中心法则：=DNA〓RNA→蛋白质。复制，转录，逆转录，翻译。
DNA复制：半保留复制，碱基互补、方向相反，5‘→3’。
原料：dNTP.酶：DNA聚合酶。模板：DNA母链。引物：RNA片段，提供3‘-OH末端。
原核生物DNA-pol：Ⅰ：校读、切除RNA引物、切除突变片段、填补空隙;Ⅱ：应急状态修复;Ⅲ：真正催化延长。均有3‘→5’外切酶活性(校对功能)、5‘→3’聚合活性，只有Ⅰ有5‘→3’外切酶活性。
真核生物DNA-pol：α：引物酶活性;β：低保真度复制;γ：线粒体DNA复制;δ：解螺旋酶活性，延长子链的主要酶;ε：DNA紫外线损伤主要修复酶。
参与原核生物复制起始的酶：DnaA：辨认起始点;DnaB：解螺旋酶;DnaC：协同DnaB;DnaG：引物酶;SSB：稳定;拓扑异构酶：拓扑构象。
可催化3‘，5’-磷酸二酯键形成的酶：聚合酶，引物酶，反转录酶，DNA连接酶，拓扑酶。
端粒酶：RNA+蛋白质，特殊的逆转录酶。
逆转录病毒：鸡肉瘤病毒RSV、艾滋病病毒HIV.
50.突变：碱基错配(点突变)、碱基缺失、碱基插入、框移突变(缺失、插入可导致)、重排/重组。
修复：直接修复、切除修复、重组修复、SOS修复。
冈崎片段：由于随从链的复制与解链方向相反。处理：RNA酶、DNA-polⅠ、DNA连接酶。
由糖基化酶起始作用的损伤切除修复的酶：内切酶、外切酶、连接酶、聚合酶。
紫外线对DNA损伤是形成嘧啶二聚体。修复的酶：蛋白质UvrA、B、C、解链酶、DNA-polⅠ、连接酶。
着色性干皮病：DNA上TT二聚体的切除修复系统有缺陷。
51.转录：体系包括DNA模板、4种NTP、RNA聚合酶、某些蛋白质因子和必要的无机离子。
转录模板：模板链(Watson链)、编码链(Crick链)。
原核生物RNA-pol：5个亚基，α2决定转录基因类型，β形成磷酸二酯键(催化)，β‘开链，σ辨认起始点。ρ因子终止。
真核生物RNA-pol：Ⅰ：核仁，→45S-rRNA;Ⅱ：核浆，→hnRNA→mRNA;Ⅲ：核浆，→tRNA、5S-rRNA、snRNA.
mRNA的转录后加工：首尾修饰(5‘-加帽、3’-加尾)，mRNA剪接(剪除内含子、连接外显子)。内含子：被转录，不被翻译。外显子：被转录和翻译。
52.翻译：体系包括原料(20种氨基酸)、模板(mRNA)、适配器(tRNA)、装配机(核糖体)、其他(多种蛋白质因子、酶等)。
密码子有方向性、连续性、简并性(一种氨基酸可有两个或两个以上密码子)、通用性、摆动性(第一位碱基I对应mRNA上可C、U、A)。
起始密码：AUG
终止密码：UAA、UAG、UGA
无遗传密码的：羟脯氨酸、羟赖氨酸
只有1个密码的：甲硫氨酸、色氨酸
密码与起始密码相同的：甲硫氨酸
氨基酸活化方式：生成氨基酰-tRNA.
肽链的合成：起始→延长(进位、成肽、转位)→终止。
53.四环素、土霉素：抑制氨基酰-tRNA与原核生物核糖体小亚基结合。
红霉素、氯霉素：与原核生物核糖体大亚基结合，抑制转肽酶。
链霉素：与原核生物核糖体小亚基结合，致读码错误。
放线菌酮作用于真核，嘌呤霉素、伊短菌素作用于真核+原核。
蓖麻蛋白作用于真核生物大亚基。
白喉毒素主要抑制哺乳动物蛋白质合成。
干扰素活化蛋白激酶而使起始因子eIF-2磷酸化，从而抑制病毒蛋白质合成，诱导产生寡核苷酸2‘-5’A.
54.基因组：来自一个生物体的一整套遗传物质。
基因表达：转录和翻译。并非都产生蛋白质。有时间特异性和空间特异性。
基因表达方式：基本表达(组成性表达)、诱导/阻遏。
管家基因：一个生物个体的几乎所有细胞中持续表达，较少受环境影响，只受启动程序或启动子与RNA-pol作用的影响。
可诱导或可阻遏基因：易受环境变化的影响，产物水平增高或降低，如DNA损伤时的修复酶基因、乳糖操纵子机制。
55.转录起始是基因表达的基本控制点。
原核基因表达调控：乳糖操纵子。
操纵子：原核生物绝大多数基因按功能相关性成簇地串联、密集在染色体上，共同组成一个转录单位。一个操纵子含有一个启动序列和数个编码基因。转录水平调节。
乳糖操纵子=3个结构基因Z、Y、A+操纵序列O+启动序列P+调节基因I+分解物基因激活蛋白CAP.
调节机制=阻遏蛋白负性调节+CAP正性调节。
P与RNA聚合酶结合。I编码阻遏蛋白，与O结合。
CAP结合位点可与DNA、cAMP结合，产生正性调节。
能与阻遏基因结合使操纵基因关闭：色氨酸;使其开放：乳糖。
辅阻遏蛋白可使阻遏蛋白变构并促进其与操纵基因结合。
56.真核基因组：不连续，大量重复序列，单顺反子。
原核基因组：连续，重复序列少，多顺反子。
真核基因表达调控：顺式作用元件(启动子、增强子、沉默子)+调节蛋白(反式作用因子影响另一基因表达，顺式作用因子影响自身基因的表达)。
启动子：转录起始点+功能组件(TATA盒、GC盒、CAAT盒)，与RNA-pol稳定结合的一段DNA序列。
57.重组DNA技术的工具酶：限制性核酸内切酶(识别特异序列，切割DNA，Ⅱ类识别序列呈回文结构)、DNA连接酶(将目的基因与载体DNA拼接)、DNA聚合酶Ⅰ、Klenow片段(cDNA第二链合成，双链DNA3‘-末端标记)、反转录酶、多聚核苷酸激酶、末端转移酶、碱性磷酸酶。
目的基因：cDNA、基因组DNA.
基因载体：质粒DNA、噬菌体DNA、病毒DNA.
质粒：小型环状双链DNA分子，有自我复制能力，可携带抗药性基因，可含有克隆位点。
步骤：分→切→接→转→筛→表达。
聚合酶链反应PCR：变性温度96℃，引物退火温度55℃，引物延伸温度72℃。
基因工程技术：分子杂交技术，DNA探针技术，质粒重组技术。
分子生物学技术：DNA印迹技术(Southern)，RNA印迹技术(Northern)，蛋白质印迹技术(Western)。
58.癌基因：能编码生长因子、生长因子受体、细胞内生长信息传递分子，以及与生长有关的转录调节因子的基因。
原癌基因：广泛存在，高度保守性，无害必需，可致癌变。
病毒癌基因：存在于肿瘤病毒中，能使靶细胞发生恶性转化。
抑癌基因：抑制细胞过度生长增殖从而遏制肿瘤形成。P53、Rb、P16、APC、DCC等。
fms、erbB、trk产物为生长因子受体。
59.第一信使：细胞间信息物质。第二信使：细胞内，环磷酸腺苷cAMP、环磷酸鸟苷cGMP、Ca2+、1，4，5-三磷酸肌醇IP3、1，2-二酰甘油DAG、神经酰胺Cer.第三信使：细胞核内外。
细胞信息物质：神经递质、内分泌激素、局部化学介质、气体信号。
受体：膜受体、胞内受体。受体配体结合有高度专一性(取决于结合域的构象和活性基团)、高度亲和力、可饱和性、可逆性、特定作用模式。
G蛋白：鸟苷酸结合蛋白，偶联的受体是蛇型受体。
60.受体介导的信号转导机制：
cAMP-蛋白激酶途径：激素+受体→G蛋白→腺苷酸环化酶AC→cAMP→蛋白激酶PKA→生物学效应。
Ca2+-磷脂依赖性蛋白激酶途径：激素+受体→G蛋白→磷脂酶PLC→DAG+IP3位于内质网(→Ca2+)→蛋白激酶PKC→生物学效应。激活的PKC能磷酸化的氨基酸残基是丝氨酸/苏氨酸。
cGMP-蛋白激酶途径：激素+受体→G蛋白→鸟苷酸环化酶GC→cGMP→蛋白激酶PKG→生物学效应。
酪氨酸蛋白激酶通路：受体型PTK-Ras-MAPK途径(细胞膜上)、JAK-STAT途径(胞质中)。
胞内受体介导的信号转导途径：类固醇激素、甲状腺素，转录水平影响。
61.G蛋白游离的α亚基GTP可激活腺苷酸环化酶。G蛋白结合GDP后可使α亚基与效应蛋白解离。
盐皮质激素能透过细胞膜并与细胞内受体结合。
胰岛素通过细胞膜受体发挥作用，抑制腺苷酸环化酶，激活磷酸二酯酶。
磷酸二酯酶激活后直接引起cAMP浓度降低。
腺苷酸环化酶位于细胞膜;细胞内Ca+储存于内质网;性激素受体位于细胞核。
62.血液占体重8%.重要阳离子：Na+、K+、Ca2+、Mg2+;重要阴离子：Cl-、HCO3-、HPO42-.
血清蛋白电泳分离阳极→阴极(快→慢)：清蛋白(最主要)，α1球蛋白，α2球蛋白，β球蛋白，γ球蛋白。γ球蛋白由浆细胞合成，其他均由肝合成。
清蛋白可维持胶体渗透压(占总的75～80%)，可结合运输脂肪酸、Ca2+、胆红素、磺胺。
63.血红蛋白=珠蛋白+血红素。
血红素合成：原料：甘氨酸、琥珀酰CoA、Fe2+.关键酶：ALA合酶，辅酶：磷酸吡哆醛。铅干扰其合成。
2，3-BPG是红细胞能量储存形式，调节血红蛋白运氧能力。糖醛酸途径为红细胞提供NADH.
肌肉能量储存形式：磷酸肌酸+糖原。脑组织中：磷酸肌酸。
64.肝的生物转化：最常见部位在微粒体。意义：解毒排毒。
第一相反应：氧化、还原、水解，微粒体依赖的加单氧酶系最重要。
第二相反应：结合，葡糖醛酸结合反应最普遍。
65.胆汁：主要成分胆汁酸盐。胆汁酸合成部位：肝细胞微粒体和胞液。
初级胆汁酸：胆酸、鹅脱氧胆酸及其与甘氨酸、牛磺酸结合的产物。
次级胆汁酸：脱氧胆酸、石胆酸及其在肝中的结合产物。
游离型胆汁酸：胆酸、鹅脱氧胆酸、脱氧胆酸、石胆酸。
结合型胆汁酸：甘氨胆酸、牛磺胆酸、甘氨鹅脱氧胆酸、牛磺鹅脱氧胆酸。
66.血红素—血红素加氧酶→胆绿素—胆绿素还原酶→胆红素—还原→胆素原—氧化→胆素
胆色素=胆红素+胆绿素+胆素原+胆素。
胆素原=d-尿胆素原+中胆素原+粪胆素原。
胆素=d-尿胆素+i-尿胆素+粪胆素。
胆汁主要色素：胆红素。尿液主要色素：尿胆素。粪便主要色素：粪胆素。
尿液排出：尿胆素原+尿胆素。粪便排出：粪胆素原+粪胆素。
进行肠肝循环，经肠道被肠黏膜重吸收：胆素原。
胆红素血内运输形式：胆红素白蛋白;肝细胞存在形式：胆红素配体蛋白;肝脏排出形式：胆红素葡萄糖醛酸酯。
67.未结合(游离)胆红素：未与葡糖醛酸结合，与重氮试剂反应慢、间接阳性，水溶性小，脂溶性大，不能经肾随尿排出，对细胞膜通透性大，脑毒性大。
结合(直接)胆红素：与葡糖醛酸结合，与重氮试剂反应迅速、直接阳性，水溶性大，脂溶性小，能经肾随尿排出，对细胞膜通透性小，无脑毒性。
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